Chemie Biochemie – Enzyme und Katalyse
Karteikarten zum Thema „Naturwissenschaften“ · 14 Karten · von atrio. Beispiele: Was ist ein Enzym? · Wie senken Enzyme die Aktivierungsenergie?
Karten
14 KartenWas ist ein Enzym?
Rückseite
Ein Enzym ist ein proteingebundenes Biokatalysator, das chemische Reaktionen beschleunigt, ohne selbst verbraucht zu werden.
Wie senken Enzyme die Aktivierungsenergie?
Rückseite
Enzyme stabilisieren den Übergangszustand und bieten einen alternativen Reaktionsweg mit geringerer Aktivierungsenergie.
Was besagt das Schloss-Schlüssel-Modell?
Rückseite
Substrat und aktives Zentrum passen geometrisch exakt zusammen wie Schlüssel und Schloss – starre Komplementarität.
Was beschreibt das Induced-Fit-Modell?
Rückseite
Das aktive Zentrum verändert seine Konformation beim Substratbinden und passt sich dynamisch an – flexible Anpassung.
Was ist die Michaelis-Konstante KM?
Rückseite
KM ist die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal (v = Vmax/2) ist – Maß für Substrataffinität.
Was bedeutet ein hoher KM-Wert?
Rückseite
Ein hoher KM-Wert zeigt geringe Substrataffinität an; das Enzym benötigt hohe Substratkonzentrationen für halbe Maximalgeschwindigkeit.
Wie wirkt ein kompetitiver Inhibitor?
Rückseite
Er bindet reversibel an das aktive Zentrum, verdrängt das Substrat und erhöht KM, während Vmax unverändert bleibt.
Wie wirkt ein nicht-kompetitiver Inhibitor?
Rückseite
Er bindet an eine allosterische Stelle, verändert die Enzymkonformation und senkt Vmax, ohne KM zu beeinflussen.
Was verändert sich bei kompetitiver Hemmung in der Lineweaver-Burk-Darstellung?
Rückseite
Die Gerade schneidet die y-Achse am gleichen Punkt (1/Vmax), die Steigung nimmt zu (KM steigt), x-Achsenabschnitt verschiebt sich.
Was ist ein allosterisches Enzym?
Rückseite
Ein Enzym mit regulatorischen Bindungsstellen für Effektormoleküle, die konformationelle Änderungen und Aktivitätsmodulation bewirken.
Wie beeinflusst die Temperatur die Enzymaktivität?
Rückseite
Aktivität steigt mit Temperatur bis zum Optimum, dann denaturiert das Protein und Aktivität fällt steil ab.
Was versteht man unter dem pH-Optimum eines Enzyms?
Rückseite
Der pH-Wert, bei dem die Ionisierungszustände der aktiven-Zentrum-Reste optimal für Katalyse sind – maximale Aktivität.
Nenne ein Beispiel für ein Zymogen und seine Aktivierung.
Rückseite
Pepsinogen wird im sauren Magenmilieu durch proteolytische Spaltung zu aktivem Pepsin umgewandelt.
Was ist der Unterschied zwischen Kofaktor und Koenzym?
Rückseite
Kofaktoren sind anorganische Ionen (z. B. Mg²⁺), Koenzyme organische Moleküle (z. B. NAD⁺), die temporär binden.