Chemie Biochemie – Aminosäuren und Proteine
Karteikarten zum Thema „Naturwissenschaften“ · 14 Karten · von atrio. Beispiele: Wie viele proteinogene Aminosäuren werden beim Menschen für die Proteinsynth…
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14 KartenWie viele proteinogene Aminosäuren werden beim Menschen für die Proteinsynthese verwendet?
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20 proteinogene Aminosäuren werden ribosomal in Proteine eingebaut; Selenocystein und Pyrrolysin kommen selten als 21. und 22. hinzu.
Welche funktionellen Gruppen besitzt jede α-Aminosäure mindestens?
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Jede α-Aminosäure trägt eine Aminogruppe (–NH₂), eine Carboxylgruppe (–COOH), ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette (R-Rest) am α-C-Atom.
Was bezeichnet der Begriff "essentielle Aminosäuren" beim Menschen?
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Essentielle Aminosäuren (z. B. Leucin, Lysin, Valin) kann der menschliche Körper nicht selbst synthetisieren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
Welche Aminosäuren besitzen unpolare, aliphatische Seitenketten?
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Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und Prolin haben unpolare, hydrophobe Kohlenwasserstoff-Seitenketten.
Welche Aminosäuren zählen zu den aromatischen Aminosäuren?
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Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan enthalten aromatische Ringsysteme in ihrer Seitenkette und absorbieren UV-Licht bei 280 nm.
Was charakterisiert saure Aminosäuren und ihre Amide?
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Asparaginsäure und Glutaminsäure tragen eine zusätzliche Carboxylgruppe; ihre Amide Asparagin und Glutamin sind polar, aber ungeladen.
Welche basischen Aminosäuren sind bei physiologischem pH-Wert positiv geladen?
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Lysin, Arginin und Histidin besitzen basische Seitenketten (ε-Amino-, Guanidino-, Imidazol-Gruppe) und sind bei pH 7 protoniert.
Wie entsteht eine Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren?
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Durch Kondensation: Die Carboxylgruppe einer Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe der nächsten unter Wasserspaltung zu einer Amidbindung (–CO–NH–).
Was versteht man unter der Primärstruktur eines Proteins?
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Die Primärstruktur ist die lineare Sequenz der Aminosäuren in der Polypeptidkette, festgelegt durch die genetische Information.
Welche Sekundärstrukturen werden durch Wasserstoffbrücken stabilisiert?
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α-Helix (intraketten-Wasserstoffbrücken zwischen CO und NH vier Residuen weiter) und β-Faltblatt (inter- oder intraketten-Wasserstoffbrücken zwischen benachbarte Stränge).
Was definiert die Tertiärstruktur eines Proteins?
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Die Tertiärstruktur ist die räumliche Faltung einer einzelnen Polypeptidkette, stabilisiert durch hydrophobe Interaktionen, Wasserstoffbrücken, Ionische Bindungen und Disulfidbrücken.
Wann spricht man von einer Quartärstruktur?
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Die Quartärstruktur liegt vor, wenn ein Protein aus mehreren gefalteten Polypeptidketten (Untereinheiten) zu einem funktionalen Komplex assemblingt (z. B. Hämoglobin: 4 Untereinheiten).
Was bewirkt die Denaturierung eines Proteins?
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Denaturierung ist der Verlust der nativen Tertiär- und Quartärstruktur (Primärstruktur bleibt intakt) durch Hitze, pH-Extreme, organische Lösungsmittel oder Detergenzien.
Welche Rolle spielen Chaperone bei der Proteinfaltung?
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Chaperone (z. B. Hsp70, GroEL/GroES) assistieren der korrekten Faltung neu synthetisierter Polypeptide, verhindern Aggregation und benötigen oft ATP.